Lấy vì dụ về tính biến tính của protein

     

các biến tính protein Nó bao gồm sự mất cấu tạo ba chiều bởi các yếu tố môi trường xung quanh khác nhau, ví dụ như nhiệt độ, pH hoặc các tác nhân hóa học độc nhất định. Bài toán mất cấu tạo dẫn mang đến mất tính năng sinh học tương quan đến protein đó, cho dù cho là enzyme, cấu trúc, vận chuyển, trong các những tín đồ khác..

Bạn đang xem: Lấy vì dụ về tính biến tính của protein

Cấu trúc của protein vô cùng nhạy cảm với đông đảo thay đổi. Sự mất định hình của một cây ước hydro thiết yếu hoàn toàn có thể làm đổi mới tính protein. Theo và một cách, bao gồm những liên can không thực sự quan trọng để tuân thủ chức năng protein với trong trường phù hợp bị mất ổn định định, nó không có công dụng đối với chức năng.

*

Chỉ số

1 cấu trúc của protein1.1 cấu trúc sơ cấp1.2 cấu tạo thứ cấp1.3 cấu trúc cấp ba1.4 kết cấu bậc bốn2 nhân tố gây biến đổi tính2.1 pH2.2 nhiệt độ2.3 chất hóa học2.4 hóa học khử 3 hậu quả3.1 Tái tạo4 protein côn trùng5 tài liệu tìm hiểu thêm

Cấu trúc của protein

Để phát âm được các quy trình biến tính protein, họ phải biết phương thức tổ chức protein. Những kết cấu sơ cấp, thứ cấp, thứ tía và bậc bốn.

Cấu trúc sơ cấp

Đó là chuỗi những axit amin khiến cho protein nói. Axit amin là các khối xuất bản cơ bản của những phân tử sinh học tập này cùng có đôi mươi loại khác nhau, mỗi loại có các đặc điểm vật lý cùng hóa học cầm cố thể. Bọn chúng được nối với nhau bằng links peptide.

Cấu trúc sản phẩm công nghệ cấp

Trong cấu trúc này, chuỗi axit amin tuyến tính này bước đầu gấp lại bằng link hydro. Có hai cấu trúc thứ cấp cho cơ bản: hình xoắn ốc α, hình xoắn ốc; với tờ gấp, khi hai chuỗi tuyến đường tính được xếp song song.

Cấu trúc cung cấp ba

Liên quan đến những loại lực khác dẫn tới sự tubepphuonghai.comệc gấp ví dụ của hình dạng bố chiều.

Chuỗi R của dư lượng axit amin chế tạo ra nên cấu tạo của protein rất có thể tạo thành cầu nối disulfide và các phần kỵ nước của protein được đội lại mặt trong, trong khi các phần ưa nước phải đương đầu với nước. Các lực van der Waals vận động như một chất ổn định của các tương tác được mô tả.

Cấu trúc bậc bốn

Nó bao hàm các tập hợp của những đơn vị protein.

Khi một protein bị đổi thay tính, nó sẽ mất cấu trúc bậc bốn, bậc ba và vật dụng cấp, vào khi cấu tạo sơ cấp vẫn còn nguyên. Những protein giàu links disulfide (cấu trúc bậc ba) cho tài năng chống trở thành tính cao hơn.

Các yếu tố gây vươn lên là tính

Bất kỳ yếu tố nào làm mất đi ổn định những liên kết không cùng hóa trị chịu đựng trách nhiệm bảo trì cấu trúc tự nhiên và thoải mái của protein đều rất có thể tạo ra sự trở nên tính của nó. Trong những những điều đặc biệt quan trọng nhất bạn có thể đề cập:

pH

Ở các giá trị pH cực kỳ cao, kể cả môi trường axit hoặc cơ bản, protein có thể mất thông số kỹ thuật ba chiều. Sự dư thừa của các ion H+ cùng OH- Ở giữa, nó làm mất ổn định những tương tác của protein.

Sự thay đổi trong mẫu ion này làm ra biến tính. Sự biến tính theo pH hoàn toàn có thể đảo ngược trong một vài trường hợp cùng ở phần nhiều trường thích hợp khác không thể hòn đảo ngược.

Nhiệt độ

Sự thay đổi tính nhiệt xảy ra khi nhiệt độ tăng. Trong số sinh thiết bị sống trong điều kiện môi trường thiên nhiên trung bình, protein bước đầu mất định hình ở ánh nắng mặt trời trên 40 ° C. Rõ ràng, protein của những sinh thứ ưa nhiệt có thể chịu được các khoảng ánh sáng này.

Tăng ánh sáng dẫn mang đến tăng hoạt động phân tử ảnh hưởng đến links hydro và các liên kết không cộng hóa trị khác, dẫn mang đến mất cấu trúc cấp ba.

Sự tăng ánh sáng này dẫn mang đến giảm vận tốc phản ứng, nếu bọn họ đang nói đến enzyme.

Chất hóa học

Các chất phân cực - như urê - sinh hoạt nồng độ cao ảnh hưởng đến link hydro. Không tính ra, những chất không phân cực rất có thể có hậu quả tương tự.

Chất tẩy rửa cũng rất có thể làm mất ổn định cấu tạo protein; tuy nhiên, nó không hẳn là một quy trình tích rất và bọn chúng hầu như hoàn toàn có thể đảo ngược.

Xem thêm: Cách Tải Filter Trên Microsoft Teams Trên Điện Thoại, Hướng Dẫn Thêm Filter Khi Sử Dụng Microsoft Teams

Đại lý bớt

-Mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) là một trong tác nhân hóa học thường được áp dụng trong phòng thí nghiệm để triển khai biến tính protein. Nó phụ trách giảm những cầu nối disulfide giữa các dư lượng axit amin. Nó hoàn toàn có thể làm mất ổn định cấu tạo bậc tía hoặc bậc tứ của protein.

Một hóa học khử không giống có công dụng tương từ bỏ là dithiothreitol (DTT). Kế bên ra, những yếu tố khác làm mất cấu trúc tự nhiên vào protein là sắt kẽm kim loại nặng làm tubepphuonghai.comệc nồng độ cao và bức xạ cực tím.

Hậu quả

Khi phát triển thành tính xảy ra, protein mất công dụng của nó. Protein chuyển động tối ưu khi chúng ở tâm trạng tự nhiên.

tubepphuonghai.comệc mất tác dụng không đề nghị lúc nào thì cũng liên quan tiền đến quy trình biến tính. Một nắm đổi bé dại trong kết cấu protein hoàn toàn có thể dẫn cho mất tác dụng mà không làm mất đi ổn định toàn bộ cấu tạo ba chiều.

Quá trình hoàn toàn có thể hoặc ko thể đảo ngược. Trong phòng thí nghiệm, nếu các điều khiếu nại được hòn đảo ngược, protein hoàn toàn có thể trở lại thông số kỹ thuật ban đầu.

Tái tạo

Một một trong những thí nghiệm danh tiếng và tất cả tính kết luận nhất về tái tạo đã được minh chứng trong Ribonuclease A.

Khi những nhà phân tích thêm các chất vươn lên là tính như urê hoặc-mercaptoethanol, protein bị biến đổi tính. Nếu các tác nhân này bị loại bỏ, protein vẫn trở lại cấu trúc tự nhiên và có thể thực hiện chức năng của nó với công suất 100%.

Một giữa những kết luận đặc biệt nhất của nghiên cứu và phân tích này là chứng minh bằng thực nghiệm rằng cấu tạo ba chiều của protein được đưa ra bởi kết cấu chính của nó.

Trong một số trường hợp, quá trình biến tính là hoàn toàn không thể hòn đảo ngược. Ví dụ, khi chúng ta nấu một quả trứng, họ đang truyền nhiệt mang lại protein (cái chính là albumin) tạo nên nó, màu trắng có hình thức bề ngoài rắn chắc, trắng. Theo trực giác, chúng ta cũng có thể kết luận rằng, ngay cả khi bọn họ làm non nó, nó sẽ không còn trở lại vẻ ngoài ban đầu.

Trong đa số các ngôi trường hợp, quá trình biến tính đi kèm theo với mất độ hòa tan. Nó cũng làm giảm độ nhớt, tốc độ khuếch tán cùng kết tinh dễ dãi hơn.

Protein chaperone

Protein chaperone hoặc chaperonin phụ trách ngăn chặn sự biến hóa tính của các protein khác. Họ cũng kìm nén những tương tác cố định không khá đầy đủ giữa những protein để đảm bảo an toàn sự gấp lại đúng mực của thuộc một.

Khi nhiệt độ của môi trường tăng lên, các protein này tăng nồng độ cùng hoạt động bằng cách ngăn ngăn sự biến hóa tính của những protein khác. Đây là lý do tại sao chúng còn được gọi là "protein sốc nhiệt" giỏi HSP mang đến từ tubepphuonghai.comết tắt bởi tiếng Anh (Protein sốc nhiệt).

Các chaperonina tương tự như một chiếc lồng hoặc một cái thùng bảo vệ bên trong protein của nó. 

Những protein làm phản ứng với các tình huống căng thẳng tế bào đang được báo cáo trong các nhóm sinh đồ dùng sống không giống nhau và được bảo tồn cao. Có nhiều loại không giống nhau của chaperonin và chúng được phân một số loại theo trọng lượng phân tử của chúng.

Xem thêm: Năm Nay Tuổi Cô Hơn 4 Lần Tuổi Cháu Là 2 Tuổi, Cô Hơn 4 Lần Tuổi Cháu Là 2 Tuổi

Tài liệu tham khảo

Campbell, N. A., và Reece, J. B. (2007). Sinh học. Ed. Panamericana Y tế.Devlin, T. M. (2004). Hóa sinh: sách giáo khoa với những ứng dụng lâm sàng. Tôi đã hòn đảo ngược.Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Hóa sinh: văn bản và tập phiên bản đồ. Ed. Panamericana Y tế.Melo, V., Ruiz, V. M., & Cuamatzi, O. (2007). Hóa sinh của các quá trình trao thay đổi chất. Reverte.Pacheco, D., và Leal, D. P (2004). Sinh hóa y tế. Chỉnh sửa Limusa.Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Hóa sinh. Biên tập Limusa.Sadava, D., và Purves, W. H. (2009). Cuộc sống: Khoa học tubepphuonghai.comên học. Ed. Panamericana Y tế.Tortora, G. J., Funke, B. R., & Case, C. L. (2007). Giới thiệu về tubepphuonghai.com sinh. Ed. Panamericana Y tế.Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C.W. (2007). Bề ngoài cơ bạn dạng của hóa sinh. Ed. Panamericana Y tế.